引用：Wikipedia
デンプン（澱粉、ラテン語: amylum、英語: starch）とは、分子式（C6H10O5）n の炭水化物（多糖類）で、多数のα-グルコース分子がグリコシド結合によって重合した天然高分子である。構成単位であるグルコースとは異なる性質を示す。陸上植物におけるグルコース貯蔵の一形態であり、種子や球根などに多く含まれている。
デンプンはその構造によってアミロースとアミロペクチンに分けられる。アミロースは直鎖状の分子で、分子量が比較的小さい。アミロペクチンは枝分かれの多い分子で、分子量が比較的大きい。アミロースとアミロペクチンの性質は異なるが、デンプンの中には両者が共存している。デンプンの直鎖部分は、グルコースがα1-4結合で連なったもので、分岐は直鎖の途中からグルコースのα1-6結合による。アミロースはほとんど分岐を持たないが、アミロペクチンは、平均でグルコース残基約25個に1個の割合でα1-6結合による分枝構造をもつ（直鎖部分の長さは18～24残基、分岐間は5～8残基の間隔がある）。また、アミロースの中にはα1-6結合を持つものも少量あり、中間体と呼ばれている。なお、動物における貯蔵多糖として知られるグリコーゲンはアミロペクチンよりもはるかに分岐が多く、3残基に一回の分岐（直鎖部分の長さは12～18残基、分岐の先がさらに分岐し、網目構造をとる）となり、アミロースやアミロペクチンとは区別される。トウモロコシの種子などでもこのグリコーゲンの顆粒が存在する。
α-グルコース分子が直鎖状に重合している部分は、水素結合によりα-グルコース残基6個で約1巻きのラセン構造となっている。また、ラセン構造同士も相互に水素結合を介して平行に並び、結晶構造をとる。分子は二重螺旋状態での結晶と、一重螺旋状態での結晶を作りうる。まず二重螺旋状態の結晶には、お互いのグルコース残基上の水酸基同士で直接水素結合を形成するタイプ（A型。コーンスターチなどの穀類由来のものがこの形）、間に水分子一層をはさむタイプ（B型と呼ぶ。馬鈴薯などの根茎・球根由来のものがこの型）と、両者の混合したタイプ（C型。根由来のもの）がある。また一重螺旋状態の結晶はV型と呼ばれ、天然ではデンプン顆粒に含まれる油脂成分がアミロースの一重螺旋のなかに包接された、包接錯体として存在している。
引用：http://www.nodai.ac.jp/teacher/symposium/pdf/2008/hujita.pdf
引用：http://www.watv.ne.jp/~echie/zatu/recipc-3.html
米のデンプンと炊飯
米の成分の大部分はデンプンであるが、このデンプンにも、ブドウ糖が数十個から数千個ぐらいに長くクサリ状に連なってできたアミロース（Amylose）と、 アミロースのところどころから分子が枝状に分かれてできた、ブドウ糖の数が数百から数万個もある分枝状分子のアミロペクチン（Amylopectin）とがあり、これらがかたく結合してできたのが米である。
これらの結合は極めて強く、常温では水が入り込めない。生米の消化が悪いのはこのためで、このような状態をベータ（β）デンプンという。
このβ状態の生米のデンプンに水を加えて加熱すると、次第に分子の運動が活発化して、アミロース、アミロペクチンの順で結合がくずれ、水の分子が自由に入りこめるようになり、加水分解が容易に行われ消化しやすい状態になる。
この状態のデンプンをアルファー（α）デンプンといい、このように（β）デンプンを（α）デンプンにすることをα化という。
飯は生米をα化したもので、普通、米のα化には水分３０％以上で１００℃、２０分以上の加熱が必要である。
しかし、一度α化したものでも、そのまま放冷すればふたたび（β）デンプンに戻る。
これを老化現象といい、β化という。
β化は、水分３０～６０％、温度０℃の時にもっともすみやかに起こる。
これらは飯に限らずパンなどすべてのデンプン食品でも同じことで、飯や食パンなどでは冬の寒い時には１日でかなりβ化する。
飯を保温したり、蒸したりするのはできるだけβ化を遅らせるためであり、また食パンをトースターで焼いたりするのは、β化したものをふたたびα化するためである。
まてよ、パンやクッキーやせんべいはなぜ加熱しなくてもそのまま消化できるのだろうか。
思うに、α化した状態で固まっているからだろう。
さて、ぼくがコメのデンプンだったとしよう。大きさはというと、おおむね1μm=1×10^-6m
引用：https://jspp.org/hiroba/q_and_a/detail.html?id=3353
各種植物のデンプン粒のサイズと平均サイズの分布
材料 分布（th） 平均サイズ（μm）
レンコン 59.0 - 2.3 23.5
ヤム芋 39.2 - 2.3 16.1
サツマイモ 39.2 - 3.4 13.4
キャサバ 29.9 - 3.4 12.0
アズキ 59.0 -13.3 33.1
トラマメ 51.5 - 7.7 22.4
エンドウ 44.9 - 5.8 20.1
オオムギ 39.2 - 1.0 14.3
コムギ 39.2 - 0.7 9.8
トウモロコシ 7.7 - 1.9 3.2
コメ 3.9 - 0.5 1.1
ドングリ 19.9 - 2.6 5.2
クリ 34.3 - 1.5 8.0
ぼくは口の中に入れられて噛み砕かれ、アミラーゼによって消化される。
アミラーゼの大きさは？
引用：Wikipedia
アミラーゼは消化酵素であり、デンプンやグリコーゲンを分解する。体内では主に、膵臓、耳下腺（唾液腺）から分泌され、またダイコンやカブ、ヤマイモにも多く含まれている。
α-アミラーゼは別名を1,4-α-D-グルカングルカノヒドロラーゼ、グリコゲナーゼといい、デンプンやグリコーゲンのα-1,4-結合を不規則に切断し、多糖ないしマルトース、オリゴ糖を生み出す酵素である。
β-アミラーゼは別名を1,4-α-D-グルカングルカノマルトヒドロラーゼ、グリコゲナーゼあるいはサッカロゲンアミラーゼといい、デンプンやグリコーゲンをマルトース(麦芽糖)に分解する。植物や微生物ではよく見られるが、動物からは見つかっていない。糖鎖の非還元末端から二つ目のα-1,4-グリコシド結合をエキソ型で逐次分解してマルトースを産生する。直鎖型のアミロースに対する分解効率は高い。一方、アミロペクチンに対してはα-1,6-グリコシド結合をしている分枝部で反応が停止し、マルトースとともにβリミットデキストリンが生成される。
ヒトのアミラーゼには以下のものがある。
酵素名 遺伝子 遺伝子座標 機能
アルファ1A アミラーゼ(唾液腺) AMY1A,EC 3.2.1.1 1 p21 澱粉の分解
アルファ1B アミラーゼ(唾液腺) AMY1B,EC 3.2.1.1 1 p21 澱粉の分解
アルファ1C アミラーゼ(唾液腺) AMY1C,EC 3.2.1.1 1 p21 澱粉の分解
アルファ2A アミラーゼ(膵臓) AMY2A,EC 3.2.1.1 1 p21 澱粉の分解
アルファ2B アミラーゼ(膵臓) AMY2B,EC 3.2.1.1 1 p21 澱粉の分解
ヒトのアミラーゼはアルファアミラーゼであるようだ。
引用：Wikipedia
デンプンがアミラーゼによってグルコースに分解されたら、ぼくは今度はグルコースになってみよう。
引用：Wikipedia
引用：http://ene.ed.akita-u.ac.jp/~ueda/education/sentan/cyclodextrin/term_p.html
D-グルコース（ブドウ糖ともいいます）の分子式はC6H12O6で、下の図に示したように炭素（C）原子6個、水素（H）原子12個、酸素（O）原子6個からできています。 D-グルコースの左の構造式は鎖状のもので、右の構造式は環状のものですが、2つとも炭素、水素、酸素の原子数は 同じです。この環状のD-グルコースをD-グルコピラノースと呼びます。D-グルコースは溶液中で鎖状構造と環状構造の両方の形で存在します。
D-グルコースには鎖状構造のものと環状構造のものの2種類が存在します。環状構造で炭素原子5個と酸素原子1個からなる環状構造のものをD-グルコピラノースといいます。グルコースには人間の左手と右手のようにちょうど鏡で写したような関係にあって、互いに重ならない構造のものがあり、1つをD-グルコース、他をL-グルコースといいます。
したがって、グルコピラノースにはD-グルコピラノースとL-グルコピラノースが存在します。天然にあるグルコピラノースはD-体のものです。デンプンはこのD-グルコピラノースがいくつもつながったものです。
D-グルコースとL-グルコースの分子モデルを下の２つの図に示します。下の図で、灰色の玉は炭素原子、赤い玉は酸素原子、水色の玉は水素原子を表わしています。玉と玉をつないでいる棒は原子と原子の間の結合を表わしています。上のものがD-グルコースで下がL-グルコースです。これらは互いに鏡面に写った像の関係にあります。
天然に存在するものはD-体のものです。D-体とL-体は偏光に対して違った振る舞いをするので、光学異性体といわれます。
グルコースには唾液中のアミラーゼだけでは分解されず、小腸にいたってやっと分解されるそうだ。
アミラーゼの分子量は、約135000。グルコース（glucose）は、分子式 C6H12O6で分子量12*6+1*12+16*6=180。750倍の酵素に抱きつかれている。グルコースを60㎏の人間とすれば、40トンの大型ブルドーザーにつかまったみたいだ。
引用：PDBj https://pdbj.org/mom/74
グルコース(glucose、ぶどう糖)は体内の主要なエネルギー源であるが、残念ながら遊離状態のグルコースは食事の中にあまり含まれていない。その代わり、グルコースはより大きな形で見つかる。それには２つの小さな糖がつながったラクトース(lactose、乳糖)やしょ糖(sucrose、蔗糖)、そしてグルコースが鎖状に長く連なったでんぷん(starch、澱粉)やグリコーゲン(glycogen)が含まれる。消化における主な仕事の１つはこれらの鎖を個々のグルコース単位へと分解することであり、分解されたグルコースは血液によって身体全体の空腹な細胞へと運ばれる。
でんぷんへの攻撃
α-アミラーゼ(alpha-amylase)はでんぷんの分解を開始する。でんぷんの鎖を取り込んで、２、３個のグルコース単位でできた断片へと分解する。２種類の似たアミラーゼが体内で作られている。１つは唾液(saliva)に分泌されるもので、噛むことによりでんぷん粒子の分解が開始される。もう１つはすい臓(pancrea、膵臓)によって分泌されるもので、こちらが仕事を完了させる。そして、腸の壁につなぎ止められた一連の酵素によって個々のグルコース単位へと細かく分解される。
反応中のアミラーゼ
アミラーゼは腸内の気持ちよくない環境で仕事を行う必要があるため、その好ましくない条件に耐えるよう小さくて安定な酵素となっている。ここに示したアミラーゼ(PDBエントリー 1ppi )はブタのすい臓から得られたものである。５つの糖単位でできた小さな鎖(黄色)が、酵素の大きな割れ目に見られる活性部位に結合している。２種類のヒト由来の酵素(ブタのものと非常によく似ている)の構造も、PDBエントリー 1smd と 1hny で見ることができる。PDBデータベースを見ると、他にも細菌や植物由来のα-アミラーゼおよびでんぷん消化酵素の構造をたくさん見つけることができる。
血液中に入ったグルコースは、グルコース輸送体（分子量55700）を経由して細胞内に入る。
こちらは、18トントラックだ。
引用：PDBj https://pdbj.org/mom/208
ブドウ糖 (glucose)はほとんどの生物圏において動力を供給するエネルギーとなる。植物は太陽からのエネルギーを使ってブドウ糖を作り、デンプン(starch)の形で貯蔵したりセルロース(cellulose)にして基盤構造の構築に使ったりする。我々が食べたブドウ糖は 解糖系 (glycolysis)を通して分解され、細胞で行われるさまざまな過程の動力源として利用される。そのため、各細胞に対しブドウ糖を安定的に供給し続けることが不可欠である。ブドウ糖は血液によって体中の細胞に運ばれ、細胞は グルコース輸送体 (glucose Transporter)を使って必要なものを集める。
グルコース輸送体は細胞の外側にある膜を通るブドウ糖の流れを管理している。2つの状態を行き来することによってその仕事を行なっている。最初に、細胞の外側に向かって開き、ブドウ糖分子を取り込む。次に、内側が開いた形に変化し、細胞内にブドウ糖分子を放出する。通常、グルコース輸送体は自発的にはたらく訳ではない。なぜならブドウ糖は細胞質にある ヘキソキナーゼ (hexokinase)によって速やかにリン酸化されるので、血液中の方が高濃度となりその濃度差を使って細胞外から細胞内に輸送ができるからである。
ヒトのゲノムには似た輸送体が14種類コードされていて、ブドウ糖やその他の糖をそれぞれ異なる種類の細胞に運ぶ。例えば、GLUT1(ここに示すのはPDBエントリー 4pyp )は基底状態におけるブドウ糖の取り込みを管理していて、赤血球では極めて一般的に見られるタンパク質である。GLUT2は肝臓細胞でブドウ糖の出入り制御を助けている。また、[膵臓 すいぞう]のβ細胞における血中ブドウ糖濃度の監視にも使われていて、濃度が上がったことを検知すると インスリン (insulin)が放出される。脳内の神経細胞は常にブドウ糖を必要とするので、ブドウ糖濃度が低くてもよく機能する型のGLUT3(PDBエントリー 4zwc )が使われている。GLUT4はインスリンによって活性化され、食後に脂肪細胞や筋肉細胞がブドウ糖を集めるのに使われる。
分子量180のグルコースのぼくに、分子量18の水分子H20がゴツンゴツンとぶつかってくる。6㎏相当だから、13ポンドのボーリングのボールくらいな奴が大挙してひっきりなしにぶつかってくる。
目の前に広がる肝細胞の大きさは、おおむね20μm=20*10^-6m
引用：http://luna-physics.cocolog-nifty.com/blog/2010/06/post-0f56.html
1gの水素に含まれる水素原子の数、あるいは2ｇの水素に含まれる水素分子の数は、水素原子1個の質量の逆数として計算できるので、この方法で、アヴォガドロ数（アボガドロ数）が分かります。
水素原子の質量は1.66053×10^－24ｇ＝1.66053×10^－27kgです。
この量は原子質量単位（amu）と呼ばれています。
水素気体2gに含まれる水素分子の数は
2÷水素分子の質量＝1÷水素原子の質量＝1÷（1.66053×10^－24）＝6.02217×10^23
となって、アヴォガドロ数がでてきます。普通は6×10^23と覚えています。
アヴォガドロ数が分かれば、とりあえず、原子の大きさはわかります。
例えば、金原子です。金の原子量は197です。
そこで、197ｇの金の体積を求めて、それをアヴォガドロ数で割れば、金原子のおおよその大きさは分かります。
体積は197ｇを金の密度、19.3g/cm3、あるいは、0.197kgを19300kg/m3で割れば出てきます。
金の体積は10.2cm3＝1.02×10^－5m3になります。
これをアヴォガドロ数で割ると金原子1個の体積になります。
結果は1.695×10^－23cm3＝1.695×10^－29m3です。
サイズはこの3乗根ですが、計算を簡単にするために、ちょっと係数をずらして、
16.95×10^－30m3の3乗根を計算すると、暗算でも3乗根は2.5×10^－10mから2.6×10^－10mぐらいになります。
正確に計算するとサイズは2.57×10^－10ｍ＝2.57Åです。
最近のX線回折の結果を使えば、金原子の大きさは直径で、2.88×10^－10ｍ＝2.88Åですから、
このように、かなり大雑把に計算しても、あながちひどく外れた値にはなっていません。
現在では、結晶中の原子間距離をX線回折で精密に測定して、原子半径を決定しています。
この方法で、グルコースの大きさを計算してみよう。
密度は1.54g/cm3。分子量は180。180gのグルコースの体積を求めて、アヴォガドロ数で割る。
先程の金の場合は、197/19.3/(6.02217*10^23)=1.695*10^-23cm3=1.695*10^-29m3
そうすると、180/1.54/(6.02217*10^23)=1.94*10^-22cm3=1.94*10^-28m3
細胞の大きさは20μm=20*10^-6mだったから、体積は4/3*pi*(20*10^-6/2)^3=4/3*pi*(1000*10^-18)=4.18*10^-15m3
4.18*10^-15/1.94*10^-28=2.15*10^13倍の大きさになる！
ぼくの大きさの20兆倍！
太陽の体積は1.40927×10^18km3 、地球の体積は1.083207×10^12km3だから、太陽の大きさは
1.40927×10^18km3/1.083207×10^12km3=1.3*10^6倍=130万倍なので、グルコースと細胞の大きさの比はまさに天文学的な数字だ。
グルコースは血液の中を運ばれてゆくが、その速さは相対的に車の速さと比べてどれくらいだろう。
引用：https://kenkou-jouhou.com/seirigaku/ketsuatsu5.html
血流の速さ
大動脈を通る血流は、1秒あたり約50cm進む速度になっている。また、大動脈を通る血流の速度は、収縮期では速くなるが、拡張期では遅くなる。
大動脈から末梢に進むにつれて、血流の速度は遅くなる。毛細血管を通る血流は、1秒あたり約0.05cm進む速度である。静脈に入ると、血流は少しずつ速くなる。大静脈を通る血流は、1秒あたり約15cm進む速度になる。
グルコースの体積は4.18*10^-15m3だったから、サイズはこの3乗根で、1.6*10^-5m。
長さ4mの乗用車が時速100㎞で走っているとき、この車は自分の長さの100000/4=25000倍の距離を1時間で走っている。
長さ1.6*10^-5mのグルコースが大動脈で1秒あたり約50cm進むとき、自分の長さの0.5/1.6*10^-5=3*10^4=3万倍の距離を1秒で走っているので、いわば、車が1秒で100㎞走るような感覚だ。毛細血管では速度が1000分の1になるが、それでも、1000秒で100㎞、15分ほどで100㎞走るようなもので、この世界ではきわめて高速で移動している。
グルコースのぼくは、細胞に入ってからどこに行くんだろう。
引用：Wikipedia
ふむ、ヘキソキナーゼにつかまるのか。
引用：Wikipedia
hexokinase：399アミノ酸*アミノ酸当たり平均分子量110=43890…14トン車相当
このV字型の溝にグルコースは引き寄せられる！
付加されるリン酸の分子量は、32+16*3=80だから、60㎏相当のグルコースのぼくに、おおむねボーリングの16ポンドボール4個分がくっつけられて、90㎏の巨漢になる！
引用：https://pdbj.org/mom/50
ヘキソキナーゼ(hexokinase)は、解糖系の最初の段階を進める酵素で、ATP分子を使って反応を開始させる。この酵素はリン酸をATPからグルコースに移し、グルコース-6-リン酸を作り出す。ダニエル コシュランド(Daniel Koshland)は酵素の構造が明らかになる10年前に、次のことを示した。まずこの化学反応は水から隔離されている必要があり、それによって、ATP分子が水分子によって加水分解されてリン酸になるのを防いでいる。そして、ヘキソキナーゼはATPとグルコースの周りに接近して取り囲み、この２つを結合させている。1970年代、酵母のヘキソキナーゼの構造がいくつか解明されて、この説は正しいことが示された。ヘキソキナーゼは留め金のような形をしていて、一方の側面に大きな溝を持っている(下図の矢印で示した部分)。
下図左に示した構造はグルコースを含まない、PDBエントリー 2yhx のものである。開いた構造をしており、活性部位に接触することができる。
ところが、グルコースが結合すると、下図中央に示したPDBエントリー 1hkg のように構造は閉じてグルコースは囲まれてしまう。
これら２つの構造はヘキソキナーゼのアミノ酸配列が分かる前に解明された不完全な構造である。より最近になって分かった構造を見るには、PDBエントリー 1ig8 (開いたグルコース非結合型)、PDBエントリー 1bdg (閉じたグルコース結合型、住血吸血由来)を参照のこと。
よくあることだが、ヒトの持っている型を見ると、事はより複雑になる。我々は何種類かのヘキソキナーゼを作って、細胞によって少しずつ異なる要求に合わせている。下図に示したのは脳細胞から得られたPDBエントリー 1dgk の構造である。これは酵母が持つヘキソキナーゼの倍の大きさがあり、驚くべき事に２個の酵母のヘキソキナーゼの頭部と尾部をつないだような構造をしている。どちらの部分もほとんど同じ活性部位を持っているが、下半分は触媒反応に特化しており、一方上半分は制御に特化していてリン酸転移反応は行わない。
解糖系の２番目の段階は異性化である。
2:リン酸グルコース異性化酵素(Phosphoglucose Isomerase)
558アミノ酸*アミノ酸当たり平均分子量110=61380…20トン車相当
この反応は１つの分子の形を変化させるが、いかなる原子の付加や除去も行わない反応である。ここに示したのはPDBエントリー 1hox のリン酸グルコース異性化酵素(phosphoglucose isomerase)の構造で、グルコース-6-リン酸(glucose-6-phosphate)を取り込みいくつかの原子を動かしてフルクトース-6-リン酸(fructose-6-phosphate、黄色で示した分子)を作り出す。この酵素はどちらの方向にも反応を進めることができる。そのためこの酵素は、グルコース-6-リン酸が細胞内に豊富に存在するときはこれをフルクトース-6-リン酸に変換し、フルクトース-6-リン酸の方が多くなると逆方向への変換を行うようになる。
3:リン酸フルクトースリン酸化酵素(Phosphofructokinase)
解糖系の第３段階は、解糖系制御における重要な箇所となっている。
グルコース-6-リン酸とフルクトース-6-リン酸が解糖系最初の２段階で作られ、別の細胞内反応過程で使われる。
ところが、リン酸フルクトースリン酸化酵素(Phosphofructokinase)が、２つ目のリン酸を糖に追加すると、糖は完全に分解される。
リン酸フルクトースリン酸化酵素は、いろいろな分子の濃度を検知し、糖を分解するタイミングを決定する分子コンピュータ模型のようである。
例えば、ADPとAMPが主に存在する状態では、この酵素のスイッチが入って細胞はATPを作る。リン酸フルクトースリン酸化酵素は動く部分を持つ機械的コンピュータである。
右に示した細菌の酵素(PDBエントリー 4pfk )は、同じサブユニットが４つ集まった構造をしている。一方我々の細胞が持つ酵素はこれより大きくて複雑である。活性部位には黄色で示した糖と、赤色で示したATPが結合している(実際の構造はADPが結合していて、緑で示したマグネシウムイオンを伴っているものである)。糖結合部位が２つの別々のサブユニットから構成され、糖分子のそれぞれの側をとりかこんでいる様子に注目して欲しい。またこの酵素には上下にも制御用結合部位がある。右図のアスタリスクで示した位置がその場所で、ここに別のADP分子が結合しているのが分かるだろう。
下図に示したのは酵素を側面から見たもので、ADPなどの分子が制御部位に結合すると酵素全体の構造が変化する。左側が活性状態を示したPDBエントリー 4pfk の構造で、右側が不活性状態を示したPDBエントリー 6pfk の構造である。酵素の構造が変化すると、活性部位の形も変わって酵素のスイッチが入ったり切れたりするのである。
4:フルクトース1,6-２リン酸アルドラーゼ(Fructose1,6-bisphosphate Aldolase)
解糖系において、この段階では糖分子に印がつけられ、細胞が糖を分解する準備ができる。
４つ目の酵素であるフルクトース1,6-２リン酸アルドラーゼ(fructose1,6-bisphosphate aldolase)は糖分子を真ん中で切断し、似た２つの断片にする。できた各断片にはそれぞれリン酸が１つずつ付加されている。この酵素は逆方向への反応、すなわち２つの小さな分子からリン酸化されたフルクトースを再構成することもできる。
実際、この酵素の名前はこちらの逆方向への反応であるアルドース縮合から名付けられたものである。ここに示したのは PDBエントリー 4ald から得られた酵素で、私たちの筋肉細胞で見いだされたものである。同じサブユニット４つから構成されており、それぞれが活性部位を持っている。この特別な型では、活性部位に独特ななリジン残基～Lys229～があり、糖鎖に攻撃する。
上図右に示したのは PDBエントリー 1j4e から得られたもので、このリジンは分裂反応において糖分子と共有結合を形成する。この構造は糖分子が分裂し、活性部位にはその片方だけが残っている状態で凍結されたものである(赤は酸素、白は炭素、黄色はリン原子を示す)。
5:３炭糖リン酸異性化酵素(Triose Phosphate Isomerase)
解糖系のこの段階で、細胞は糖を２つの異なる分子へと分解する。
節約を考えると、それぞれの物質が別々の反応経路で生成されるのではなく、１つの反応経路でできることは理想的なことである。この５番目の段階で、２つの分子を相互変換することによってこれが可能となる。
図に示すのは、PDBエントリー 2ypi から得られた３炭糖リン酸異性化酵素(triose phosphate isomerase)の構造で、炭素原子から水素原子を引き離し、隣の炭素原子と置き換える。図下はRasMolで作った図で、特別なグルタミン酸(Glu165)がこの転移反応を行っていることを示している。３炭糖リン酸異性化酵素は完全な酵素として記述されてきた。この酵素があると、ない時の何十億倍もの速さで反応が行われる。その速度は大変速いので、分子が酵素をどれだけ速くとらえることができるかによって反応速度は決定されている。
6:グリセルアルデヒド-3-リン酸脱水素酵素(Glyceraldehyde-3-phosphate Dehydrogenase)
解糖系の半分までやってきて、ついに細胞はエネルギーを取り出し始める準備ができた。
６番目と７番目の段階で、細胞は新たなリン酸を分子に追加し、それを２分子のATP分子を作るのに使う。グリセルアルデヒド-3-リン酸脱水素酵素(Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase)は、１分子のリン酸を取り込んで分子に結合する。
この過程で、水素輸送分子NAD(図中の赤紫色の分子)を使って２分子の水素原子も取り出している。
これらの水素原子は酸素呼吸の反応過程でさらにエネルギーを作り出すのに使われるか、またはいくつかの方法を経て分解された糖分子に戻される。
7:リン酸グリセリン酸リン酸化酵素(Phosphoglycerate Kinase)
さて、解糖系の７つ目の段階に来て、細胞はATPを作る準備が整った。
グルコースは２つの分子に分割され、それぞれの分子にリン酸が付加された。
リン酸グリセリン酸リン酸化酵素(リン酸グリセリン酸キナーゼ、phosphoglycerate kinase)はこれらの分子を取り込み、一方のリン酸をADPに移してATP分子を作り出す。この過程は、解糖系の最初の酵素と同じく水から隔離されていないと正しくリン酸を転移することができない。
リン酸グリセリン酸リン酸化酵素は、ヘキソキナーゼと同様の方法を使う。つまり、酵素は反応部分に近づいて囲み込み、水分子を遠ざけて接触しないようにしている。この酵素は柔軟な接合部分でつながれた２つの丸い突出部で構成されている。
上の突出部はADPに結合し、下の突出部はグルコースの断片(グリセリン酸リン酸)が入る窪みを持っている。そして基質が結合すると、ちょうつがいは閉じて転移が行われる。上図左の分子(PDBエントリー 3pgk )はADPが結合する開いた構造 ※１ 、右の分子(PDBエントリー 1vpe )は閉じた構造を示している。
8:リン酸グリセリン酸ムターゼ(Phosphoglycerate Mutase)
解糖系最後の３段階では、糖を２分した分子から残ったリン酸を取り除き、それを使ってさらに２分子のATPを作る。
リン酸グリセリン酸ムターゼ(phosphoglycerate mutase)は、リン酸を分子の端から中心の重要な場所へと移動させることによってエネルギーの最終的な取り込みを始める。
この酵素はいくつかの型がある。上図左に示したのは酵母の持つ酵素(PDBエントリー 3pgk )で４個の同じサブユニットが集まってでできている。我々の酵素もこれと似ているが、サブユニットの数は２つだけである。植物や多くの細菌は全く異なる型の酵素を作り、その反応にはマンガン(Mn)を用いる。上図右に示したのはその一例(PDBエントリー 1eqj )である。
9:エノラーゼ(Enolase)
解糖系９番目の段階において、細胞はリン酸を不安定な場所に置き、簡単に取り除いてATPを作れるようにする。
エノラーゼ(enolase)酵素は水分子を除去し、分子の炭素骨格内の使いにくい場所に新たな二重結合を形成する。PDBエントリー 2one は珍しく、水除去反応の前後両方の構造を示している。
下図に示したように、この酵素は２つの同じ活性部位を持っていて、それぞれ異なる状態をとらえている。
下図左は反応前の反応物(2-リン酸グリセリン酸)が結合している状態、右は水分子が取り除かれた生成物(リン酸エノールピルビン酸)が結合した反応後の状態を示している。エノラーゼは反応の際２つの金属イオンを使う。１つは水色で示したマグネシウムイオンである。これは酵素に基質分子をつなぎとめ、適切な場所に保持する働きをする。そしてもう一つのイオンが結合して触媒を助ける。この構造では、リチウムイオンが一方の活性部位に見られる。また完全に置き換えられたヒスチジンもこの反応を手助けしている。
10:ピルビン酸リン酸化酵素(Pyruvate Kinase)
解糖系の最後の段階にきて、細胞はついにATP生産の全量を得る準備ができた。
ピルビン酸リン酸化酵素(pyruvate kinase)は残ったリン酸を取り除き、ADPに移して新たにATP分子を作る。またこれによって、不安定で小さな糖断片を安定なピルビン酸分子に変換することができる。ピルビン酸は解糖系を離れ、続いて完全に燃焼されて二酸化炭素と水になる。あるいはアルコールや乳酸のような使い捨て分子に変換される。
解糖系の出口はピルビン酸リン酸化酵素によって守られ、必要な時だけATPが作られるようにしている。
この酵素は、ヘモグロビンと同じのように、反応物の濃度上昇に伴って次第に活性化される。また、リン酸化された糖によっても活性化されるが、この状態は原料が豊富にあることを示している。
逆に、細胞内にATPやアミノ酸などのエネルギーとなる分子が豊富にある時は反応が阻害される。ピルビン酸リン酸化酵素はアロステリック酵素(拮抗酵素)で、これら分子の濃度を検知しその結果によって形を変える。
この酵素は４つの柔軟なサブユニットで構成されていて、ダイヤモンドのような形に並んでいる。複合体全体は別の分子が結合することによって曲がる。上図において、活性部位は頂上付近と底付近にあって、分かれた制御部位はより中心寄りにある。
上図左に示したのは細菌由来の PDBエントリー 1e0u から得られた構造で、不活性な状態を示している。
一方右に示したのは酵母由来の PDBエントリー 1a3w から得られた構造で、制御部位に分子(赤紫、フルクトース-1,6-２リン酸)が結合し、曲げられて活性型になっている。活性部位には２つの金属イオン～ナトリウムイオンとマンガンイオン(どちらも緑色)～があり、反応を手助けしている。
まことにまことに長い反応で、かくも精密に複雑に連携している。なにものがこんな微妙なコントロールをしているのだろうか。神妙な気持ちになる。
グルコースだったぼくは、ATPに転移した。
引用：Wikipedia
ATP、C10H16N5O13P3、分子量12*10+1*16+14*5+16*13+32*3=432、140kg相当、60kgだったぼくが、栄養つけられてお相撲さんになったみたいだな。
水、H2Oの分子量1*2+16=18、6kg相当のいわば5㎏ちょっとの精米のパックがぼくのまわりにひしめいているイメージがわいてきた。
引用：Wikipedia
ATPは真核生物や真正細菌の全てが利用している解糖系でも産生される物質であるため、地球上の生物の体内に広く分布する。生体内では、リン酸1分子が離れたり結合したりすることで、エネルギーの放出・貯蔵、あるいは物質の代謝・合成の重要な役目を果たしている。
引用：https://resou.osaka-u.ac.jp/ja/research/2017/20170407_1
アデノシン三リン酸(ATP)は、私たちの生命活動のエネルギー媒介物質です。細胞内では、ATPがアデノシン二リン酸(ADP)と無機リン酸(Pi)に加水分解されるときに放出されるエネルギーが使われます。そのATPエネルギーの詳細な分子メカニズムが、東北大学理学研究科高橋英明准教授によって明らかにされました。
大阪大学松林伸幸教授と共同開発した手法を用い、新学術領域「水和とATP」（領域代表鈴木誠教授・東北大学工学研究科）の主要な成果として米国科学誌（J. Phys. Chem. B）に2月21日に掲載されました。
計算によれば、ATPの解離に伴う電子エネルギーの大きな低下と溶質の水和自由エネルギーの大きな上昇が、水という媒体の中で相互に精妙にキャンセルすることが分かり、結果として、加水分解自由エネルギーがATPのイオン価数によらずほぼ一定の値になることの微視的メカニズムが初めて明らかにされました。
水とATPか。おもしろい展開だ。