タンパク質を合成するリボソームはどこで作られ、どこで分解されるのか。
引用：Wikipedia
核小体(かくしょうたい、拉,独,英:nucleolus)は、真核生物の細胞核の中に存在する、分子密度の高い領域で、rRNAの転写やリボソームの構築が行われる場所のこと。一般に光学顕微鏡で観察できる。直径1〜3μm程度。仁、核仁とも言われる。生体膜によって明確に区分される構造ではない。成長期の細胞や活発に機能する細胞でよく発達する。
細胞周期の進行する中で前期には消失して核分裂に備え、rDNAからの転写とともに再形成される。
核小体を電子顕微鏡で観察すると、繊維状中心部 (Fibrillar centre: FC)、高密度繊維状部 (Dense fibrillar component: DFC)の二層と、周辺部にある顆粒部 (Granular component: GC)が認められる。RNAの転写とプロセシングは中央二層の領域で行われると考えられているが詳細については議論が残る。
引用：東京医科歯科大学 細胞の構造 http://www.tmd.ac.jp/artsci/biol/pdf3/Chapt7.pdf
核小体ではリボソームの原料を作っている。
核を包んでいる核膜（nuclear envelope）は二重の膜で、たくさんの核膜孔（nuclear pore）が開いていて、核の内部とサイトゾールとをつないでいる。遺伝子は核の内部に染色質という形で納められていて、その情報は核膜孔を通ってサイトゾールに運ばれ、これをもとにタンパク質の合成がリボソームでおこなわれるのである。ふだんの核はそうは見えないが、クロマチンのあちらこちらで細胞の通常の活動に必要な遺伝子から遺伝情報が読み取られ、サイトゾールへ送られている。
引用：Wikipedia
リボソームは、RNAの情報からタンパク質を合成するという容易ならざる作業を正確に行うため、大きく複雑な構造体となっている。リボソームは50種類以上のタンパク質と、少なくとも3種類のRNA分子から構成され、分子量としては大腸菌では2.7 MDa、哺乳類では4.6 MDaにもなる。またミトコンドリアや葉緑体も独自に真正細菌のものと類似したリボソームをもつ。真正細菌と古細菌には細胞核がない。つまり転写と翻訳が同区画で行われるため、リボソームは転写されている mRNA に速やかに集まり翻訳を開始する。真正細菌や古細菌の平均的な翻訳速度は毎秒20アミノ酸で、mRNAにおける60ヌクレオチドである。この値はRNAポリメラーゼによる合成速度である毎秒50〜100ヌクレオチドに近い。真核生物では核と細胞質が核膜によって隔てられているため、mRNA は様々な修飾を受けた後、リボソームのある細胞質へと移行する必要がある。真核生物の翻訳は毎秒2〜4アミノ酸というゆっくりした速度で進む。
一本の mRNA に複数のリボソームが連結した状態をポリリボソーム（polyribosome）またはポリソーム（polysome）と呼ぶ。小胞体のうち、粗面小胞体上にはリボソームが大量に結合している。
リボソームはリボソームRNAとリボソームタンパク質の複合体である大小2つのサブユニットからなり、それぞれのサブユニットは遠心力をかけたときの沈降速度によって名づけられている。沈降速度に使われる単位はスベドベリ（Svedberg、略してS）で、Sが大きいほど沈降速度が速い。真正細菌と古細菌では小さいサブユニットは30Sサブユニット、大きいサブユニットは50Sサブユニットと呼ばれ、この2つからなる完全なリボソームは70Sリボソームと呼ばれる。30Sと50Sからなるリボソームがなぜ80Sではなく70Sなのかというと、沈降速度は質量と形態の両方で決まるためである。真核生物のリボソームは少し大きく、40Sサブユニットと60Sサブユニットからなり、あわせて80Sリボソームとなる。スベドベリ単位はrRNAを区別するのにも使われる。たとえば真核生物の60Sサブユニットには160ヌクレオチド、120ヌクレオチド、4700ヌクレオチドの3種のrRNAが含まれるが、それぞれ5.8S rRNA、5S rRNA、28S rRNAと呼ばれる。
リボソームの基本的な機能は全生物でおおむね共通するが、構造は各ドメインや界ごとに少しずつ異なる。例えば古細菌や真正細菌で23S rRNAと呼ばれるRNAは、真核生物では二つに分かれており、28S rRNA、5.8S rRNAと呼ばれる。タンパク質は真正細菌が57、ユーリ古細菌が63、クレン古細菌が68、真核生物が78。真正細菌のものが他の生物とやや異なる。真核生物は古細菌のものをほぼ引き継ぐ（67のタンパク質が共通する）が、新たに11のタンパク質が追加されている。
リボソームはコドンに応じてtRNAが運んでくるアミノ酸を連結させペプチド鎖を作る反応を触媒する。小サブユニットには暗号解読センター（decoding center）があり、mRNAのコドンを１つ１つ解読してtRNA と結合させる役割をもつ。大サブユニットにはペプチジル転移酵素中心（peptidyl transferanse center）がありペプチド結合の形成に働く。ペプチド結合形成の触媒作用の中心的な働きは、タンパク質ではなく厳密に折りたたまれたrRNAが担っている。rRNAはリボソーム内部でコアを形成し、リボソームタンパク質は通常リボソーム表面に存在して折りたたまれたrRNAの隙間を埋めている。リボソームタンパク質の主な役割はRNAコアの安定化である。この他、翻訳の開始・終結地点の決定、翻訳の制御・維持などもタンパク質が行っている。
なるほど、リボソームタンパク質の主な役割はRNAコアの安定化か。
引用：独立行政法人 産業技術総合研究所
独立行政法人 産業技術総合研究所【理事長 野間口 有】（以下「産総研」という）生物プロセス研究部門【研究部門長 鎌形 洋一】酵素開発研究グループ 宮崎 健太郎 研究グループ長らは生体内で遺伝情報をもとにタンパク質を合成する「翻訳」機能を担うリボソームがRNA分解酵素であるリボヌクレアーゼ（RNase）の活性を阻害する機能を持つことを発見した。
リボソームは、DNAからRNAに「転写」された遺伝情報をタンパク質へと「翻訳」する役割を担う。一方、RNase T2は、RNAを分解する酵素であり、細胞外RNAの侵入阻止や栄養の取り込みなどに関わっている。大腸菌ではRNase T2は細胞内膜の外側にあるペリプラズム層に存在しており、細胞内のRNAとは隔絶されているが、培養定常期やストレス下ではRNase T2が細胞内に流入し、自己のRNAが分解される恐れがある。このため、細胞内にはRNase T2からRNAを守る仕組みが必要であるが、この仕組みが不明であった。
RNase T2を大腸菌から精製すると、リボソームと結合した不活性体として単離されることが以前から知られていた。しかし、複合体形成の生理的意義や翻訳機能との関わり、相互作用の様式などについては不明であった。今回、われわれは、16S rRNAの変異解析を通じ、相互作用・阻害の決定部位がリボソーム30Sサブユニット中の16S rRNAに存在することと、RNase T2と結合することで細胞内の自己RNAの分解を防ぐことを発見した。
リボソームも分解の対象になっているようだが、、。
