decorinという面白い名前の細胞分子がある。調べてみる。
デコリンは細胞外マトリックス分子の一つであるという。コラーゲンの線維の太さやコラーゲン同士の間隔を調節する分子ということのようだ。コラーゲン繊維を束ねるリングのように見える。
細胞外マトリックスとはなんぞや。
引用：Wikipedia
多細胞生物（動物、植物）の場合、細胞外の空間を充填する物質であると同時に物理的な支持体の役割（例：動物の軟骨や骨）、細胞-基質接着における足場の役割（例：コラーゲンやフィブロネクチン）を担う。植物における代表的な細胞外マトリックス成分は、セルロースである。
わかりやすく表現すると、多細胞生物を構成する細胞の多くは、細胞外マトリックスのベッドあるいは巣に埋もれて生活している。それにより細胞は安定した生存環境を得ている。
脊椎動物、無脊椎動物にも細胞外マトリックスが見られる。ヒトを含めた脊椎動物に顕著な成分は、コラーゲンである。その他プロテオグリカン、フィブロネクチン、ラミニンといった糖タンパク質（一部は細胞接着分子）がある。
セルロースやコラーゲンは細胞外マトリックス。では、デコリンはどんな役目があるのだろう。そもそもどんな形状をしているのだろう。
引用： https://www.sigmaaldrich.com/life-science/metabolomics/enzyme-explorer/learning-center/structural-proteins/decorin.html
Decorin is a small proteoglycan, which has been found associated with collagen fibrils in all connective tissues. In the skeletal system it is found primarily in the extracellular matrix of articular cartilage, which covers the surface of adult bones in movable joints. It has one glycosaminoglycan (GAG) chain of chondroitin/dermatan sulfate with a molecular weight of approximately 50 kDa attached to the core protein of approximately 40 kDa. The core protein contains approximately 12 tandem repeats. Each 24 amino acid repeat is leucine rich, similar to two other small proteoglycans, biglycan and fibromodulin. The core protein has an isoelectric point of 9.8 and is further glycosylated with several small oligosaccharides. The GAG chain attachment site on the core protein is the fourth amino acid, which is serine The GAG chains are heterogeneous and differ with tissue location and with different organisms. The GAG chains differ by their size and by the extent of glucuronic acid epimerization to iduronic acid, with cartilage decorin containing approximately 40% iduronic acid. There is approximately 70% homology between the human and rat sequences for the core protein.
Decorin interacts with type I and type II collagens. The interaction is between collagen and the core protein, not the GAG chain. This binding delays collagen fibrillogenesis and may play a role in interfibril interactions. Fibronectin and thrombospondin also interact with decorin. Decorin also interacts with TGF-β isoforms. The core protein binds to TGF-β1 with high affinity. The addition of decorin to TGF-β1 enhances the inhibitory effect of the growth factor on osteoclast proliferation. This enhancement in bioactivity may be due to decorin increasing the TGF-β1 binding to its receptors.
引用：Wikipedia
ベータ型変異増殖因子TGF-βは腎臓、骨髄、血小板などほぼすべての細胞で産生され、5種類のサブタイプ（β1〜β5）が存在する。骨基質中にはそのうちβ1〜β3がいずれも不活性型として蓄積され、骨吸収の際に破骨細胞が放出する酸によって活性化される。 骨芽細胞の増殖およびコラーゲンのような結合組織の合成・増殖を促進し、上皮細胞の増殖や破骨細胞に対しては抑制的に作用する。 また、TGF-βスーパーファミリーというものもあり、これには生物の骨形成に重要な役割を果たしているBMP（骨形成タンパク質）などが含まれる。
これで見ると、コラーゲンの繊維を束ねるリングのように見える。
あらためて、コラーゲンとは。
引用：Wikipedia
コラーゲン（英語: collagen、ドイツ語: Kollagen）は、主に脊椎動物の真皮、靱帯、腱、骨、軟骨などを構成するタンパク質のひとつ。多細胞動物の細胞外基質（細胞外マトリクス）の主成分である。体内に存在しているコラーゲンの総量は、ヒトでは、全タンパク質のほぼ30%を占める程多い。また、コラーゲンは体内で働くだけでなく人間生活に様々に利用されている。ゼラチンはコラーゲンを変性させたものであり、食品、化粧品、医薬品など様々に用いられている。
コラーゲンは、様々な結合組織に、力学的な強度を与えるのに役立っている。若干の弾力性もある。特に、腱の主成分は上述のコラーゲン繊維がきちんとすきまなく配列したもので非常に強い力に耐える。腱には、筋肉が発生した引っ張り力を骨などに伝え、運動を起こす際に非常に強い力がかかる。また、骨や軟骨の内部では、びっしりと詰め込まれたコラーゲン細繊維が、骨や軟骨の弾力性を増すのに役立っており、衝撃で骨折などが起こることから守っている。また、皮膚の弾力性や強度に役立っている、などである。 一方、こうした従来から知られている機能とは別に、コラーゲンが、それに接する細胞に対して、増殖、分化シグナルを与える、情報伝達の働きも担っていることがわかってきている。
コラーゲンが地球で初めて誕生したのは、原生代後期の全球凍結後（6億?8億年前）と考えられている。コラーゲンの産生には大量の酸素の供給が必要であるが、全球凍結以前は地球においてはコラーゲンを作り出せるだけの高濃度の酸素が蓄積されていなかった。そのためそれまでの生物の進化は単細胞生物までに留まっていた。そして全球凍結の状態が終わり、急激な気候変動の影響で大量に酸素が作られ地球に蓄積した。この影響により単細胞生物がコラーゲンを作り出す事に成功し、細胞同士の接着に利用され、単細胞生物の多細胞化が促進された。今日に見られる多細胞生物（動物・植物・原生生物・真菌類）は全てこのコラーゲンの生産に成功した種の子孫であると考えられている。（ただしその子孫である植物は細胞間接着にコラーゲンを用いず、セルロースを用いており、コラーゲンを細胞間接着として利用している生物は動物と一部の原生生物に限られている）
さて、デコリンの形状は？！
引用：Protein Data Bank Japan
Dimeric bovine tissue-extracted decorin, crystal form 1
ようやくイメージがつかめた。細いコラーゲン繊維を凹型のデコリンがくるんで、デコリン同士はグリコサミノグリカン分子で結合している。
引用：https://www.researchgate.net/figure/Schematic-representation-of-proteoglycan-attached-to-the-collagen-surface-not-to-scale_fig7_221892579
